БілкиМатеріали / БілкиСторінка 2
Механізми функцій Б. У стійких упорядкованих молекулах Б. існує певне просторове розміщення хім. груп. Це, звичайно, стосується і до поверхнево розташованих груп, з якими можуть контактувати речовини навколишнього середовища. Виявлено, що окремі ділянки поверхні білкової молекули, де розміщено групи, здатні утворювати слабкі зв'язки різного типу, набувають характеру функціональних одиниць — активних центрів. Центри безпомилково «пізнають» молекули, що їхні хім. групи за своєю природою й геом. розміщенням відповідають їхнім власним групам, і здатні взаємодіяти з ними. Ці взаємодії приводять до комплексоутворенпя. Кожний із зв'язків, що їх утворює центр, сам по собі надто слабкий, щоб створити комплекс, але сукупність зв'язків має достатню міцність. Таким чином, активний центр подібний до шифру з ряду знаків. Тому він діє вибірково. Комплексоутворення, здійснене за допомогою активного центра Б., може істотно вплинути на стан приєднаної речовини. Остання (у разі Б.-ферментів) активується і зазнає певного хім. перетворення. Функціональні можливості активних центрів збільшуються ще й тим, що хім. реактивність однієї з груп центра може різко підвищитися під впливом комбінованого діяння з боку ін. амінокислотних залишків молекули. Активні центри, що їх раніше вивчали непрямими шляхами, тепер виявляють безпосередньо при з'ясуванні тривимірної структури Б. за допомогою методів рентгено-структурного аналізу. Виконання специфічних дій за допомогою активних центрів є загальним принципом біол. функцій білків.
Біосинтез Б. відбувається в усіх клітинах живих організмів. Він забезпечує оновлення білків, процесії обміну речовин, їхню регуляцію, а також ріст і диференціацію органів і тканин. Інформацію про первинну структуру кожного Б. закодовано в дезокcupибoнуклеіновій кислоті (ДНК), звідки вона «переписується» на матричну рибонуклеїнову кислоту, мРНК (т. з. процес транскрипції). Після цього РНК надходить до рибосом. Послідовність нуклеотидів мРНК забезпечує чітку послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюгу. Кожна амінокислота кодується трьома нуклеотидами — т. з триплетом (кодоном). Всього існує 64 кодони; 61 з них кодує 20 властивих білкам амінокислот, а три — закінчення біосинтезу поліпептидного ланцюга. Процес біосинтезу починається з активації амінокислот аденозинтрн фосфорною кислотою, АТФ (див. Адено-зинфосфорні кислоти). Активована амінокислота сполучається зі специфічною для неї транспортною РНК (тРНК), утворюючи за участю ферменту сполуку амінокислоти з тРНК (амінрацилт РНК), яка переносить амінокислоту на рибосому. Тут здійснюється процес синтезу поліпептидного ланцюга на мРНК, т з трансляція. Кожна тРНК має відповідну послідовність із трьох нуклеотндів (антикодон), якою пізнає тільки свій триплет (колон), на мРНК. Аміноацил - тРНК приєднується своїм антикодоном до кодону мРНК в рибосомі. До сусіднього кодону цієї ж мРНК приєднується ін. аміноацил-тРНК. Коли дві аміноацил-тРНК в рибосомі опиняються поруч, амінокислоти приєднуються одна до одної, утворюючи дипептид. Далі до вільного кодону мРНК приєднується третя аміноацил-тРНК, і тоді третя амінокислота з'єднується з дипептидом, утворюючії трипептид. Процес повторюється багато разів, поки не буде «прочитано» всю мРНК. Синтезований поліпептидний ланцюг відділяється від рибосоми, після чого формується його остаточна структура. Г. X. Мацука. Літ Волькенштейн М. В. Молекулы и жизнь. М., 1965; Бєліцер В. О., Троїцький Г. В., Серебряной С. Б. Дослідження в галузі хімії та біохімії білків, проведені на Україні за радянський час. «Український біохімічний журнал». 1967, т. 39, № 5: Спирин А. С., Гаврилова Л. П. Рибосома. М., 1971; Роберт